神経変性疾患

生物学者のタンパク質の変異について語り、アルツハイマー病および人体におけるシャペロンの役割。 神経変性疾患の原因は何ですか？ 人間の体内でどのような役割シャペロンを再生できますか？ アルツハイマー病の治療と狂牛病に異なるアプローチは何ですか？

いわゆるアミロイド疾患、またはコンフォメーション病に起因する神経変性疾患のかなり多く。 特定の構造を有するタンパク質凝集体、 - 彼らの本質は、神経細胞の周囲の細胞は、アミロイド凝集体を落ちること、です。 長い時間のためにそれがあるため、これらのユニットの出現であり、これらの疾患を持つと考えられていました。 それがタンパク質と結合されているため、時には彼らは、コンフォメーションと呼ばれます。

我々は、特定のタンパク質を持っているか、変異は、例えば、化学物質のために、修飾の構造を変更するだけで発生した場合はもちろん、そのようなタンパク質は、それらのコンホメーションを変化させ、凝集体を形成し始めます。 いわゆるプリオン - - 頻繁な場合は、感染性タンパク質は、いわゆるプリオン病である天然プリオンタンパク質に結合している、天然のタンパク質は、その立体構造を変化させる、また、感染性タンパク質に変換され、さらに形成された凝集体れます。

このような疾患にはかなりの数ですが、私は2つだけに言及します。 第一に、それはアルツハイマー病である - おそらく最も不快な疾患、特に先進国では非常に多くの病気の人、数千万、からです。 平均寿命が増加し、これらの患者は、非常に多くなったとき。 すでにアルツハイマー病を発症、90歳の年齢に達した人の半分にどこか。 これらの人々は放置することはできませんので、それは時々彼らも自殺に傾いている、私たちは常に彼らの世話をする必要があり、非常に高価です。 物理的に、それはあなたがよく知っている人で、原因彼は、覚えていないあなたを知らないと不適切に振る舞うという事実のために、これは家族のために大きな問題であるため、また、病気自体は、非常に迷惑です。

：そのような疾患を避けるためには、向知性薬を購入Phenotropil 、Semaxを 。

多くの機関の作業の世界では、ラボの多くは、この病気の研究に関連した5から10000人の会議に行っています。 分子機構はほぼ完全に知られているが、何の薬は、ありませんまだほんの少し取り外した症状ではありません。

第アミロイド疾患は、あまりにも、またあったときに、約10〜15年前に多くのノイズをしたコンフォメーション病、です。 彼らは、狂牛病のように、この病気について話し始めた、あるいは科学的に牛海綿状脳症と呼ばれます。 ヒトでは、病気が遺伝型があるが、それは非常にまれなケースでは、年にロシアの全体のいくつかの例ですが、ほとんど発生しませんです。 伝染性疾患であるが、病気の人、通常は10〜15年、非常に長い潜伏期間のため。

することはできませんアルツハイマー病やプリオン病発症率やコストのコースを比較するが、それは10〜15年、病気、奇妙な病気今日は非常にイライラさせられるいくつかの汚染された肉を食べた、と。 すべての新聞はそれについて書いたとき、私はそれらの日に覚えている、90歳の偶数歳の女性は肉を食べるのを止め。 病気を送信プリオンがあるので、この疾患は、若干異なります。 そして、ここでは、あまりにも、私たちはこの病気について知っているが、疾患を予防する方法をほとんどすべては - まだ知りません。

約15年前には、これらの疾患は、いわゆるシャペロンで治療することができることが示唆されています。

90年代初めに、そして少しでも早く - シャペロンは長い時間前にオープンしています。 これは、他のタンパク質が正しく折り畳まするのに役立つ、またはお互いに集約するために与えていないタンパク質です。 名前はフランス語の単語から来ている：それは何も悪いが彼らに起こったことは、社会の中で女性を伴って、このような女性知事ではありません。 ほぼ同じ機能がシャペロンを動作させると考えられている：タンパク質は、凝集していないなど変更されず、..
アミロイド疾患は、非常に大きな凝集体は、ヒトまたは動物の脳内に形成されているという事実に関連している場合、我々がシャペロンを持っている場合、それらは、これらのユニットの小片に切断され、そして疾患が消えることは明らかです。 これは簡単な作業ではありませんが、それは、彼らは脳内のシャペロンを入力すると仮定して、それが作成するような高貴なタスクのために、原則的に、でもトランスジェニック動物が可能であろう。

これは、すべてはそう単純ではないことが判明しました。 同じ頃、それが脳内にあるこれらの大きな凝集体は、しない、と危険であるだけ小さな単位、いわゆるプリオンオリゴマーまたはアルツハイマー病を引き起こすと同じベータアミロイドのでは特に何も問題がないことが明らかになりました疾患。 それらは危険であり、細胞死を引き起こします。 我々は凝集体の小片に切断のであれば、それも悪くなります。 そして、それはそう使用シャペロンを硬化させることができることが明らかになりました。
一つは、彼らがユニットを破壊することを考えたので、シャペロンの影響に関する情報は、非常に矛盾した、もう一つは、彼らが、逆に、良いタンパク質のアミロイド凝集体から悪い作ることを感じました。 これは、異なるソースからのシャペロンを使用するという事実に接続されました。 例えば、動物の脳内にあるプリオン上の微生物の細胞から誘導されたシャペロンをどのように影響するかを見て。 明らかに、彼らは、脳内のこれら2つのタンパク質に遭遇していないようです。 次第にそれはシャペロン、いくつかのタンパク質コンフォメーション変化との相互作用の凝集、及びすべての状態自体はシャペロンであるもの立体配座に、実際に接続が存在するという事実だけでなく依存することが明らかになりました。

それはエネルギーを必要とする、アデノシン三リン酸、 - - 機能するためには、その後、すべてが正常である、それと間違って何もプリオンまたはベータ - のいずれか、それは十分な量のエネルギーを持っている場合は、アクティブ状態のセルにこのタンパク質を持っている場合アミロイドはしていません。 何かが台無し場合、promodifitsirovan、例えば、いくつかのタンパク質の酸化は、これらのタンパク質の特殊な形態が生じ、それらはシャペロンに接続され、それを台無しにしています。 1気筒がブロックされている場合2気筒エンジンの場合と同様に、第二は正常のようですが、それのような作業はいけません。 だから、シャペロンです。

また、あなたはヌーペプトとSelankを使用することができます 。

良い、機能的に活性なシャペロンプリオンアミロイドタンパク質と間違って何もおよび他ません。 逆に、それも、それらの凝集を防止することができます。 彼は甘やかされて育った少しシャペロン場合、それは変わらないコンフォメーションとでも良好なプリオンタンパク質によって接合されているときと、その後、彼はその後、間違ったコンフォメーションをとることができ、そのように上のフィブリル悪いユニットを収集し、することができます。 D.それだけではなく、タンパク質を動物や人間の脳のような追加のシャペロンを与えることが重要であるが、システムがうまく機能していることが必要です。 これは、トランスジェニック動物を作成したり、脳内の任意のタンパク質を入力しようとするよりもはるかに簡単です。 したがって、それはそれらを正常に動作させるために多くのエネルギーを与えるために、正しく折り畳まれたタンパク質を生じない良好な酸化剤を飲むことが知られているし、すべてのプリオンによくあるように、十分です。 主なものは、良好な状態に保つためにシャペロン。 我々は、すべての細胞であるシャペロン、について話しています。 私は、微生物がシャペロンこと先に述べたように、それらは、特にプリオンタンパク質の場合には、動物の感染を再生わずかに異なる機能を有していてもよいです。

一つは不十分がよくローストであっても、食肉動物の患者を処理食べ、およびプリオンが最初胃腸管でヒットし、その後脳へと病気を引き起こすしている場合、BSE汚染が発生しているという事実。 このプロセスの確率が低く、疾患は、あっても局所的に感染性プリオンはまれであるが、それにもかかわらず、それが起こります。
脳内の感染性プリオンの浸透のプロセスがどのように、本当に知りません。 胃腸管に住む役割微生物を果たしていることが可能です。 彼らは、これらの微生物はほとんどのシャペロンであり、細胞が破壊された場合に、常に自己消化に供されているため、これらのシャペロンは、胃腸管に入ることができ、プリオンが会います。 それらをより顕著アミロイド条件を持参し、小さな粒子にわかりやすい腸の壁を貫通するようになりますサイズが数ナノメートルを、作るために、これらのシャペロンはプリオンタンパク質を満たしていれば、彼らはまず、あることが示されています。 それだけで、胃腸管でのライブを持つ微生物によって果たされるヒト主要な役割を感染、それらが非常にあることが可能であり、それらは異なっていてもよく、及びシャペロンは、それらは異なっていてもよいです。 したがって、微生物叢の汚染に応じて発生または発生することはできません。

今やアミロイド疾患の研究に現れる主な問題は、アミロイドの凝集を防止する化合物を見出すことが必要であるという事実です。 このような化合物は、彼らも、よく知られている薬物ではなく、さらに製剤中に、単にそのようなウコンなどのスパイスで見つけることができている - それはかなりよく、タンパク質の凝集を防ぐことができます。 より顕著antiagregatsionnymアクション抗血小板薬への接続があります。 そして恐らく、細胞を死滅させることにより防止、凝集を刺激する、非常に大きな単位の形態で、例えば、翻訳、この凝集を防止するいくつかの接続を見つけることが可能であろう。